ساختار مارپیچ آلفا هلیکس در پروتئینها

با سلام و درود به مخاطبین مرکز آموزش بیوانفورماتیک نصر،‌در این مقاله از سری مقالات آموزش های مقدماتی در بیوانفورماتیک دپارتمان آموزش بیوانفورماتیک نصر،‌به مطالعه ی یکی از ساختارهای پر تکرار و اساسی و پایدار در پروتئین ها می پردازیم. امیدواریم خواندن این مقاله در مطالعات و تحلیل های آتی به کار شما بیاید

مارپیچ آلفا هلیکس

مارپیچ آلفا از عناصر کلاسیک ساختمان پروتئین است که اولین بار در 1951 توسط پائولینگ توصیف شد. او پیشگویی کرد که این ساختمان باید پایدار و از نظر انرژتیک در پروتئین مناسب باشد

ویژگی های ساختاری مارپیچ آلفا هلیکس

مارپیچ آلفا در پروتئین وقتی پیدا می شود که دریک قطعه از توالی، همگی زوایای φ و ψ تقریباً 60- و 50- داشته باشند.
در مارپیچ آلفا در هر دور 6/3 واحد اسیدآمینه دارد با پیوند های هیدورژنی بین گروه کربونیل باقیمانده وگروه آمینو باقیمانده ۴ ملکول بعدتر. بنابراین همه گروه های آمینو و کربونیل به استثنای اولین آمینو و آخرین کربونیل در انتها های مارپیچ با هم پیوند هیدروژنی دارند. در نتیجه انتهاهای مارپیچ آلفا قطبی هستند و اغلب در سطح پروتئین یافت می شوند

مارپیچ آلفا یکی از عناصر اصلی ساختمان دوم پروتئینها است. اتمهای اکسیژن و نیتروژن زنجیره اصلی در مارپیچ آلفا با یکدیگر پیوند هیدروژنی دارند

مارپیچ های آلفا که در پروتئین ها مشاهده می شوند اغلب راستگرد هستند. گاهگاهی قطعات کوچک ( 3 تا 5 باقیمانده ) از مارپیچ های آلفا چپگرد مشاهده می شود.
همه پیوند های هیدروژنی در یک مارپیچ آلفا در یک جهت هستند به دلیل آنکه واحد های پپتیدی در یک جهت در طول محور مارپیچ دنبال هم قرار گرفته اند

اثر کلی یک دو قطبی خالص برای مارپیچ های آلفا این است که یک بار مثبت جزئی درانتهای آمینو و بار منفی جزئی در انتهای کربوکسی مارپیچ آلفا دارد این بار برای جذب لیگاند های با بار مخالف و لیگاندهای با بار منفی بویژه آنهایی که دارای گروه فسفات هستند و معمولاُ به انتهای نیتروژن مارپیچ آلفا وصل می شوند اثر دارد

دیده شده است که زنجیره های جانبی مختلف تمایل ضعیف اما معینی برای حضور در مارپیچ آلفا یا عدم حضور در آن دارند. بنابر این آلانین، گلوتامیک اسید، لوسین و متیونین تشکیل دهنده های خوب مارپیچ آلفا هستند در حالیکه پرولین، گلایسین، تایروزین و سرین از این نظر بسیار ضعیف هستند.چنین تمایلاتی برای هر تلاش اولیه برای پیشگویی ساختمان دوم از توالی اسیدهای آمینه نقطه مرکزی هستند اما به اندازه کافی قوی نیستند که پیشگویی دقیقی را باعث شوند

مکان تشکیل مارپیچ آلفا هلیکس

عمومی ترین مکان برای مارپیچ های آلفا در ساختمان پروتئین در طول سطح خارجی پروتئین است که یک سمت از مارپیچ به طرف حلال و سمت دیگر به طرف آبگریز داخلی پروتئین است. بنا بر این با 6/3 اسیدآمینه در هر دور تمایلی برای زنجیره های جانبی به تغییر از آبگریز به آبدوست با تناوب سه یا چهار اسید آمینه وجود دارد. هر چند این گرایش بعضی مواقع در توالی اسیدهای آمینه دیده میشود اما به اندازه کافی برای پیشگویی ساختمان به تنهایی کافی نیست. زیرا اسید آمینه هایی که به سمت محلول هستند میتوانند آبگریز باشند و به علاوه مارپیچ های آلفا میتوانند بطورکامل در داخل پروتئین یا کاملاً در معرض حلال باشند

حالا،‌شما در مورد ساختار مهم آلفا هلیکس در پروتئین ها مبانی ابتدایی را میدانید و به زودی در مقالات آتی شما را با جزئیاتی بیشتر و نرم افزارهای بیوانفورماتیکی تحلیل و کاربرد این تحلیل ها در صنعت بیشتر آشنا خواهیم کرد.

دپارتمان آموزش بیوانفورماتیک نصر

error: Content is protected !!
X