هنگامی‌که پروتئین در دمای معمول و در حالت عادی در محیط آبی قرار بگیرد، به شکل یک رشته در محلول قرار نمی‌گیرد، بلکه در فضای سه بعدی تا شده و با حفظ ترتیب اولیه اسیدهای آمینه، هر کدام در مکانی از فضا قرار می‌گیرند. به این ترتیب از پروتئین شکلی سه بعدی به دست می‌آید که در قسمتی از بدن قرار گرفته و وظیفه خاص خود را انجام می دهد. به این شکل سه بعدی پروتئین ساختار سوم و یا به اختصار ساختار پروتئین می‌گویند
پیوندهای بین اتم‌های پروتئین بسیار پایدار هستند و تقریبا در شرایط مختلف تغییری نمی‌کنند. تنها چیزی که در پروتئین‌ها قابلیت انعطاف و در نتیجه قابلیت تا شدن ایجاد می‌کند، چرخش محور پیوندها به دور خودشان می‌باشد. تاشدن پروتئین از عواملی اثر می‌گیرد. از جمله این عوامل نیروهای بین اسیدهای آمینه پروتئین است. زیرا هر دو اسید آمینه با توجه به خواص فیزیکی-شیمیایی، تراکنش‌هایی با یکدیگر دارند که در شکل تاشده پروتئین اثرگذار است. با توجه به خواص اتم‌های اسید آمینه، از آنجایی که پروتئین در محیط طبیعی در آب قرار دارد، یکی دیگر از عوامل موثر در تاشدگی، آبدوستی و یا آبگریزی اسیدهای آمینه است. در نهایت پروتئین به شکلی تا خواهد شد که اسیدهای آمینه آب‌دوست در سطح خارجی پروتئین قرار گیرند و اسیدهای آمینه آبگریز به دور هم جمع شده و هسته آبگریز را تشکیل دهند.
از آنجایی که پروتئین در حالت سه بعدی دارای پیچیدگی‌های زیادی است، به‌منظور راحتی کار، مدل‌های ساده شده‌ای از پروتئین ارائه شده که بسیاری از مسائل بر روی آن مدل‌ها حل و یا آزمایش می شوند. یکی از مدل‌های ساده
شده، تنها در نظر گرفتن ستون فقرات پروتئین و صرف نظر کردن از زنجیره جانبی است. در این مدل کلیه نیروها و یا خواصی که بر اثر زنجیره جانبی وجود دارد، میانگین گرفته شده و به ستون فقرات پروتئین نسبت داده می‌شود. پاولینگ و کوری پس از شناسایی ساختار مارپیچ درپروتئین‌ها، راه دیگر فشردگی زنجیره‌های پلی پپتیدی را کشف کردند و آن را صفحات بتا نامیدند. این ساختار پیوندهای هیدروژنی فراوانی داشته و در نمای جانبی، ظاهری زیگ زاگ مانند دارد. رشته ها در این ساختار می‌توانند به صورت موازی، غیرموازی و مختلط قرار گیرند. صفحات بتا به میزان متفاوتی در رشته های پلی پپتیدی پروتئین‌های کروی مثل لیزوزوم و کربوکسی پپتیداز دیده می شود، اما درپروتئین‌های رشته‌ای مانند ابریشم وکراتین بوفور یافت می‌شود.
